Mecanismo Catalítico e Estado de Protonação do Sítio Ativo de Aspartil Proteases Pepsina-Símiles

Autores

  • Ana C. R. Sodero Fundação Oswaldo Cruz
  • Salvatore G. De Simone Fundação Oswaldo Cruz
  • Floriano P. Silva-Jr Fundação Oswaldo Cruz

Palavras-chave:

aspartil protease, mecanismo catalítico, sítio catalítico

Resumo

As aspartil proteases (APs) compreendem uma família de enzimas envolvidas em numerosos processos biológicos, tais como: regulação da pressão arterial, doença amilóide, esporulação de fungos e digestão de hemoglobina pelos parasitos causadores da malária e da esquistossomose. Em geral, as APs de organismos eucarióticos são monoméricas e consistem de uma única cadeia polipeptídica que forma dois domínios semelhantes, com o sítio ativo localizado entre eles. Em todas as APs, este sítio ativo encontra-se como duas seqüências conservadas de Asp-Thr-Gly. Os mecanismos catalíticos atualmente aceitos para APs de eucariotos e algumas evidências experimentais sobre a protonação dos resíduos de aspartato catalítico, baseadas em estruturas de raios-X e estudos de RMN e de difração de nêutrons, estão descritos nesta revisão. 

 

DOI: 10.5935/1984-6835.20090015

Biografia do Autor

Floriano P. Silva-Jr, Fundação Oswaldo Cruz

Bioquimica e Biologia Molecular

Biologia Molecular Estrutural

Quimica Medicinal

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Publicado

29-03-2009