Mecanismo Catalítico e Estado de Protonação do Sítio Ativo de Aspartil Proteases Pepsina-Símiles

Ana C. R. Sodero, Salvatore G. De Simone, Floriano P. Silva-Jr

Resumo


As aspartil proteases (APs) compreendem uma família de enzimas envolvidas em numerosos processos biológicos, tais como: regulação da pressão arterial, doença amilóide, esporulação de fungos e digestão de hemoglobina pelos parasitos causadores da malária e da esquistossomose. Em geral, as APs de organismos eucarióticos são monoméricas e consistem de uma única cadeia polipeptídica que forma dois domínios semelhantes, com o sítio ativo localizado entre eles. Em todas as APs, este sítio ativo encontra-se como duas seqüências conservadas de Asp-Thr-Gly. Os mecanismos catalíticos atualmente aceitos para APs de eucariotos e algumas evidências experimentais sobre a protonação dos resíduos de aspartato catalítico, baseadas em estruturas de raios-X e estudos de RMN e de difração de nêutrons, estão descritos nesta revisão. 

 

DOI: 10.5935/1984-6835.20090015

Palavras-chave


aspartil protease; mecanismo catalítico; sítio catalítico

Texto completo:

PDF


Creative Commons License
A Revista Virtual de Química está licenciada sob as condições do Creative Commons Atribuição-Uso Não-Comercial-Compartilhamento pela mesma Licença 2.5 Brasil License. Sob esta licença, a RVQ permite que seu conteúdo seja copiado, distribuído, exibido e executado desde que os devidos créditos à Revista e aos autores sejam dados. Contudo, o usuário não poderá utilizar o conteúdo com finalidades comerciais, a menos que obtenha permissão da Editoria da Revista.
Visitantes Online